Fehérjék kémiai összetétele

mókusok

2. előadás

A fehérjék kémiai összetétele

A proteinogenikus aminosavak jellemzése

A fehérjék tulajdonságai és kutatási módszerek

A fehérjék a szervek és szövetek szerkezeti elemei, enzimes aktivitást mutatnak (enzimek), és részt vesznek az anyagcserének szabályozásában. A protonokat és elektronokat membránokon keresztül szállító fehérjék bioenergiát biztosítanak: fényelnyelés, légzés, ATP-termelés. A tartalék fehérjék (elsősorban a növényekre jellemző) a magokban rakódnak le és a csírázás során a palánták táplálására szolgálnak. Az égő ATP, a fehérjék mechanikai aktivitást biztosítanak, részt vesznek a citoplazma és más sejtes organellák mozgásában. A fehérjék védő funkciója fontos: a lizoszómák és vákuolok hidrolitikus enzimei lebontják a sejtbe belépő káros anyagokat; a glikoproteinek részt vesznek a növények kórokozókkal szembeni védelmében; a fehérjék krioprotektív és fagyálló funkciókat látnak el. Egy fehérje kettő vagy több funkciót képes végrehajtani (egyes membránfehérjék szerkezeti és enzimatikus funkciókat is végrehajthatnak).

A fehérjefunkciók elképesztő sokfélesége és a magas prevalencia tükröződik a nevükben - fehérjék (a görög „protos” -ból - elsődleges, legfontosabb). A növények fehérjetartalma általában alacsonyabb, mint az állatokban: a vegetatív szervekben a fehérje mennyisége általában a száraz tömeg 5-15% -a. Tehát a timothy leveiben 7% fehérjét, a lóhere és a wiki levelekben pedig 15% -ot tartalmaz. Több fehérje a magokban: gabonafélék átlagosan 10-20%, hüvelyesek és olajos magvak - 25-35%. A szójababmag a leggazdagabb fehérjékben - akár 40% -ig, és néha magasabb is.

A növényi sejtekben a fehérjék általában szénhidrátokkal, lipidekkel és más vegyületekkel, valamint membránokkal vannak kapcsolatban, ezért nehéz kivonni és tiszta készítményeket előállítani, főleg a vegetatív szervekből. Ebben a tekintetben a magfehérjéket jobban tanulmányozzák a növényekben, ahol több ilyen, és ahol könnyebb kivonni.

Fehérjék - szerves vegyületek, amelyek elemi összetétele: szén 51–55%; oxigén 21-23%; hidrogén 6,6-7,3%; nitrogén 15-18%; kén 0,3-2,4%. Néhány fehérje foszfort (0,2–2%), vasat és egyéb elemeket is tartalmaz. A fehérjék elemi összetételének jellemző mutatója az összes szervezetben a nitrogén jelenléte, átlagosan 16%. Ennek a mutatónak a relatív állandósága lehetővé teszi annak felhasználását a fehérje kvantitatív meghatározására: a fehérje nitrogéntartalmának relatív értékét százalékban megszorozzuk a konverziós tényezővel - 6,25 (100: 16 = 6,25). Kémiai jellegüknél fogva a fehérjék aminosavmaradékokból épített heteropolimerek. Az aminosavaknak (AA) szerves vegyületeknek nevezzük azokat a molekulákat, amelyekben egy vagy több hidrogénatomot aminocsoportok helyettesítik (- NН₂).

Mely elemek tartoznak a fehérjékhez és milyen tulajdonságokkal rendelkeznek?

Mi a fehérje és milyen funkciókat lát el a testben, akkor magára vállalja. Milyen elemeket tartalmaz annak összetétele és mi jellemzi ezt az anyagot?.

A fehérjék az emberi test fő építőanyaga. Összességében tekintve, ezek az anyagok a testünk ötödikét alkotják. Az alfajok egy csoportja ismert a természetben - csak az emberi test tartalmaz ötmillió különböző változatot. Részvételével sejtek képződnek, amelyeket a test élő szöveteinek fő alkotóelemeinek tekintnek. Melyek az elemek a fehérjék részei és mi az anyag sajátossága??

A kompozíció finomságai

Az emberi test fehérjemolekulái szerkezetükben különböznek és bizonyos funkciókat látnak el. Tehát a miozinot tekintik a fő összehúzódó proteinnek, amely formálja az izmokat és garantálja a test mozgását. Ez biztosítja a belek bejutását és a vér mozgását egy személy erekjén keresztül. A testben nem kevésbé fontos anyag a kreatin. Az anyag célja, hogy megvédje a bőrt a negatív hatásoktól - sugárzás, hőmérséklet, mechanikai és mások. A kreatin a külső baktériumok ellen is védelmet nyújt..

A fehérjék összetétele tartalmaz aminosavakat. Sőt, az elsőt a XIX. Század elején fedezték fel, és a teljes aminosavösszetételt a tudósok a múlt század 30-as évei óta ismerték. Érdekes, hogy a manapság felfedezett kétszáz aminosavból csak kettő tucatnyi millió különféle szerkezetű fehérjét alkot.

A szerkezet közötti fő különbség a különböző természetű gyökök jelenléte. Ezen felül az aminosavakat gyakran az elektromos töltés szerint osztályozzák. A vizsgált komponensek mindegyikének közös tulajdonságai vannak - képességük lúgokkal és savakkal való reakcióra, vízben való oldhatóságra stb. Az aminosavcsoport szinte minden képviselője részt vesz az anyagcserében.

A fehérjék összetételét figyelembe véve érdemes kiemelni az aminosavak két kategóriáját - cserélhető és pótolhatatlan. Különböznek abban, hogy képesek-e a szervezetben szintetizálni. Az elsőket a szervekben termelik, ami garantálja a jelenlegi hiány legalább részleges fedezését, az utóbbi csak étellel jár. Ha az aminosavak mennyisége csökken, akkor ez megsértésekhez, néha halálhoz vezet.

Olyan fehérjét, amelyben teljes aminosav-készlet van jelen, biológiailag teljesnek nevezzük. Ezek az anyagok az állati táplálék részét képezik. Néhány növényi képviselő, például a bab, a borsó és a szója szintén hasznos kivételek. A termék előnyeinek megítélésénél a fő paraméter a biológiai érték. Ha a tejet (100%) vesszük alapul, akkor hal vagy hús esetében ez a paraméter 95, rizs esetében - 58, kenyér (csak rozs) - 74, és így tovább.

A fehérjét alkotó esszenciális aminosavak részt vesznek új sejtek és enzimek szintézisében, vagyis fedezik a műanyag igényeket, és fő energiaforrásként használják őket. A fehérjék összetétele olyan elemeket tartalmaz, amelyek átalakulásra képesek, vagyis dekarboxilezési és transzaminációs folyamatokra. A fenti reakciók két aminosavcsoportot tartalmaznak (karboxil- és amin).

A test számára a legértékesebb és leghasznosabb a tojásfehérje, amelynek szerkezete és tulajdonságai tökéletesen kiegyensúlyozottak. Ez az oka annak, hogy e termékben az aminosavak százalékos arányát szinte mindig figyelembe vesszük az összehasonlítás során.

A fentiekben már említettük, hogy a fehérjék aminosavakból állnak, és a fő szerepet független képviselők játszik. Itt van néhány közülük:

• A hisztidin egy olyan elem, amelyet 1911-ben kaptunk. Funkciója a kondicionált reflexes munka normalizálása. A hisztidin forrásként szolgál a hisztamin képződéséhez, amely a központi idegrendszer egyik kulcsfontosságú közvetítője, és amely részt vesz a jeleknek a test különböző részeire történő továbbításában. Ha ennek az aminosavnak a fennmaradó része normális alá csökken, akkor az emberi csontvelőben a hemoglobintermelés elnyomódik.
• A valin egy anyag, amelyet 1879-ben fedeztek fel, de végül csak 27 év után derítették fel. Hiány esetén a koordináció zavart, a bőr érzékeny a külső ingerekre.
• Tirozin (1846). A fehérjék sok aminosavból állnak, de ez az egyik legfontosabb funkciója. A tirozint tekintik a következő vegyületek fő prekurzorának - fenol, tirán, pajzsmirigy és egyéb.
• A metionint csak a múlt század húszas éveinek végén szintetizálták. Az anyag elősegíti a kolin szintézisét, védi a májat a túlzott zsírképződéstől, lipotrop hatású. Bebizonyosodott, hogy ezek az elemek kulcsszerepet játszanak az atherosclerosis elleni küzdelemben és a koleszterin szabályozásában. A metionin kémiai sajátosságai és az a tény, hogy részt vesz az adrenalin előállításában, kölcsönhatásba lépnek a B-vitaminnal.
• A cisztin olyan anyag, amelynek szerkezetét csak 1903-ban alakították ki. Funkciói a metionin kémiai reakciókban és anyagcsere-folyamatában való részvételre irányulnak. A cisztin reagál a kéntartalmú anyagokkal (enzimek) is.
• A triptofán egy esszenciális aminosav, amely a fehérjék része. 1907-re szintetizálni lehetett. Az anyag részt vesz a fehérje anyagcserében, garantálja az optimális nitrogén egyensúlyt az emberi testben. A triptofán részt vesz a vér szérumfehérjék és a hemoglobin előállításában.
• A leucin a 19. század eleje óta ismert legkorábbi aminosavak. Célja a test növekedésének elősegítése. Az elemhiány a vesék és a pajzsmirigy károsodásához vezet.
• Az izoleucin kulcsfontosságú elem a nitrogén egyensúlyban. A tudósok csak 1890-ben fedezték fel az aminosavat.
• A fenilalanint a XIX század 90-es évek elején szintetizálták. Az anyagot tekintik a mellékvesék és a pajzsmirigy hormonjainak kialakulásának alapjául. Az hormonhiány fő oka az elemhiány.
• A lizint csak a 20. század elején állították elő. Az anyaghiány a kalcium felhalmozódásához vezet a csontszövetben, az izom térfogatának csökkenéséhez, a vérszegénység kialakulásához stb..

Érdemes kiemelni a fehérjék kémiai összetételét. Ez nem meglepő, mert a vizsgált anyagok kémiai vegyületek..

• szén - 50-55%;
• oxigén - 22-23%;
• nitrogén - 16-17%;
• hidrogén - 6-7%;
• kén - 0,4–2,5%.

A fentieken kívül a következő elemek szerepelnek a fehérjék összetételében (típustól függően):

A különböző fehérjék kémiai tartalma eltérő. Az egyetlen kivétel a nitrogén, amelynek tartalma mindig 16-17%. Ezért az anyagszintet pontosan a nitrogén százaléka határozza meg. A számítási folyamat a következő. A tudósok tudják, hogy 6,25 gramm fehérje tartalmaz egy gramm nitrogént. A fehérjemennyiség meghatározásához szorozzuk meg a nitrogén jelenlegi mennyiségét 6,25-rel.

A szerkezet finomságai

Annak mérlegelésekor, hogy mely fehérjékből áll, érdemes megvizsgálni ennek az anyagnak a szerkezetét. Kioszt:

• Elsődleges szerkezet. Ennek alapja az aminosavak váltakozása a készítményben. Ha legalább egy elem be van kapcsolva vagy „kiesik”, új molekula képződik. Ennek a tulajdonságnak köszönhetően utóbbi száma eléri a csillagászati ​​számot.
• Másodlagos szerkezet. A fehérjében levő molekulák sajátosságai olyanok, hogy nincsenek meghosszabbított állapotban, hanem eltérő (néha összetett) konfigurációjúak. Ennek köszönhetően egyszerűsödik a sejt létfontosságú tevékenysége. A másodlagos szerkezet spirál formájában van kialakítva, egyenletes fordulatokból. Ebben az esetben a szomszédos fordulatokat szoros hidrogénkötés jellemzi. Ismétlődő ismétlés esetén a stabilitás növekszik.
• A harmadlagos struktúra az említett spirálnak a gömbhöz való illeszkedése miatt képződik. Érdemes tudni, hogy a fehérjék összetétele és szerkezete nagymértékben függ az elsődleges szerkezettől. A tercier bázis viszont garantálja a jó minőségű kötések megtartását a különböző töltésekkel rendelkező aminosavak között.
• Négy fehérjére (hemoglobin) jellemző a kvaterner szerkezet. Ez utóbbi nem egy, hanem több láncot alkot, amelyek elsődleges szerkezetükben különböznek egymástól.

A fehérjemolekulák titka általános mintázatú. Minél magasabb a szerkezeti szint, annál rosszabb a kémiai kötések megtartása. Így a szekunder, harmadlagos és kvaterner szerkezeteket sugárzásnak, magas hőmérsékletnek és más környezeti feltételeknek teszik ki. Az eredmény gyakran a szerkezet megsértése (denaturáció). Ebben az esetben egy egyszerű fehérje szerkezetváltozás esetén képes gyorsan helyreállni. Ha az anyag negatív hőmérsékleti hatással vagy más tényezők befolyásolására került sor, akkor a denaturációs folyamat visszafordíthatatlan, és maga az anyag nem állítható helyre.

Tulajdonságok

Fentiek, mi a fehérjék, ezen elemek meghatározása, szerkezete és egyéb fontos kérdések. De az információ hiányos, ha nem emel ki az anyag fő tulajdonságait (fizikai és kémiai).

A fehérje molekulatömege 10 ezer és egy millió között van (itt sok a fajtától függ). Ezen felül vízben oldódnak..

Külön érdemes kiemelni a fehérje általános tulajdonságait kalloid oldatokkal:

• A duzzadás képessége. Minél nagyobb a készítmény viszkozitása, annál nagyobb a molekulatömege.
• Lassú diffúzió.
• A dialízis képessége, azaz az aminosavcsoportok felosztása más elemekre félig átjárható membránok felhasználásával. A vizsgált anyagok közötti fő különbség az, hogy nem képesek átjutni a membránokon.
• Két tényező stabilitás. Ez azt jelenti, hogy a protein szerkezete hidrofil. Az anyag töltése közvetlenül attól függ, hogy mi a fehérje áll, az aminosavak számától és tulajdonságaitól.
• Az egyes részecskék mérete 1-100 nm.

A fehérjéknek bizonyos hasonlóságai vannak az igaz oldatokkal. A legfontosabb az, hogy homogén rendszereket képezzenek. Ezenkívül a képződés folyamata spontán, és nem igényel kiegészítő stabilizátort. Ezenkívül a fehérjeoldatok termodinamikailag stabilak..

A tudósok kiemelik a vizsgált anyagok különleges amorf tulajdonságait. Ezt egy aminocsoport jelenléte magyarázza. Ha a fehérje vizes oldat formájában van jelen, akkor ugyanolyan különböző keverékek vannak benne - a kationos, bipoláris ion, valamint az anionos forma.

A fehérje tulajdonságai közé tartozik még:

• Az a képesség, hogy puffert játszanak, azaz hasonlóan reagálnak egy gyenge savra vagy bázisra. Tehát az emberi testben kétféle pufferrendszer létezik - fehérje és hemoglobin, amelyek részt vesznek a homeosztázis szintjének normalizálásában..
• Elektromos mezőben mozog. A fehérjében levő aminosavak mennyiségétől, tömegüktől és töltésüktől függően a molekulák mozgásának sebessége is megváltozik. Ezt a funkciót elválasztják elektroforézissel..
• Sózás (fordított leválasztás). Ha az oldathoz ammónium-ionokat, alkáliföldfémeket és alkáli sókat adnak, akkor ezek a molekulák és ionok versengnek a vízért. Ennek fényében a hidratációs membránt eltávolítják, és a fehérjék már nem stabilak. Ennek eredményeként kicsapódnak. Adott mennyiségű víz hozzáadása esetén a hidratáló héj helyreállítható.
• Érzékenység a külső hatásokkal szemben. Érdemes megjegyezni, hogy negatív külső hatás esetén a fehérjék elpusztulnak, ami számos kémiai és fizikai tulajdonság elvesztéséhez vezet. Ezenkívül a denaturáció a főbb kötések lebontását okozza, amelyek stabilizálják a fehérjeszerkezet minden szintjét (kivéve az elsődleges).

A denaturáció számos oka - a szerves savak negatív hatása, az alkáli- vagy nehézfém-ionok hatása, a karbamid és a különféle redukálószerek negatív hatása, ami a diszulfid típusú hidak megsemmisítéséhez vezet.

• Színes reakciók jelenléte különböző kémiai elemekkel (az aminosav összetételétől függ). Ezt a tulajdonságot laboratóriumi körülmények között használják, amikor meg kell határozni a fehérje teljes mennyiségét..

összefoglalás

A fehérje a sejt kulcseleme, amely biztosítja az élő szervezet normális fejlődését és növekedését. De az anyag tudósok általi ismerete ellenére még mindig sok felfedezés előtt áll, amelyek lehetővé teszik, hogy mélyebben megismerjük az emberi test és szerkezetének titkait. Időközben mindannyiunknak tudnia kell, hol képződnek a fehérjék, mi jellemzi őket és milyen célokra szükségesek.

3.8.2. mókusok

A fehérjék nagy molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek aminosavmaradványokból állnak, egy hosszú láncban peptidkötéssel kapcsolódva.

Az élő organizmusok fehérjeszerkezete csak 20 típusú aminosavat tartalmaz, amelyek mindegyike alfa-aminosav, és a fehérjék aminosav-összetételét és egymáshoz való kapcsolódásának sorrendjét az élő szervezet egyedi genetikai kódja határozza meg..

A fehérjék egyik jellemzője az, hogy spontán módon képesek csak az adott fehérjére jellemző térbeli struktúrákat kialakítani.

a polipeptid lánc fragmentumának lokális rendezése spirálban

a polipeptid spirál térbeli orientációja vagy annak módja, hogy egy bizonyos térfogatot földgömbökbe (kusza) vagy rostokba (szálakba) helyezzen

Szerkezetük sajátosságai miatt a fehérjék különféle tulajdonságokkal rendelkezhetnek. Például a globális kvaterner szerkezetű proteinek, különösen a csirketojásfehérje, vízben oldódnak, és kolloid oldatokat képeznek. A fibrilláris kvaterner szerkezetű proteinek nem oldódnak vízben. A fibrilláris fehérjék különösen körmöket, hajat és porcot képeznek.

A fehérjék kémiai tulajdonságai

hidrolízis

Az összes fehérje képes hidrolízisre. A fehérjék teljes hidrolízise esetén a-aminosavak keveréke képződik:

Fehérje + nH₂O => a-aminosavkeverék

Denaturáiás

A fehérje szekunder, tercier és kvaterner struktúrájának pusztulását anélkül, hogy megsemmisítené annak primer szerkezetét, denaturációnak nevezzük. A proteinek denaturálása nátrium-, kálium- vagy ammóniumsók oldatának hatására bekövetkezhet - az ilyen denaturáció visszafordítható:

Sugárzás (például melegítés) vagy nehézfémek sóival végzett fehérjekezelés hatására végzett denaturáció visszafordíthatatlan:

Tehát például a tojások hőkezelésekor az előállításuk során visszafordíthatatlan denaturációt észlelnek. A tojásfehérje denaturációjának eredményeként elmúlik annak képessége, hogy vízben feloldódjon, amikor kolloid oldat képződik..

Minőségi reakciók a fehérjékre

Biuret reakció

Ha hozzáad egy 10% -os nátrium-hidroxid-oldatot fehérjét tartalmazó oldathoz, majd kis mennyiségű 1% -os réz-szulfát-oldathoz, lila színű szín jelenik meg..

fehérjeoldat + NaOH_{(10% -os oldat)} + CuSO₄ = lila

Xantoprotein reakció

fehérjeoldatok koncentrált salétromsavval forralva sárgára válnak

fehérjeoldat + HNO_{3 (konc.)} => sárga színezés

Fehérjék kémiai összetétele

A fehérjék osztályozása a fizikai-kémiai és kémiai tulajdonságok alapján történik. A fehérjéket számos kritérium szerint osztályozzák..

1. Szerkezet szerint

A molekulák kémiai szerkezete alapján az összes fehérjét egyszerű és komplexekre osztják.

Az egyszerű fehérjék (fehérjék) csak aminosavakból állnak.

A komplex fehérjék (proteinek) globális fehérjékből és egy nem fehérje komponensből állnak. A komplex protein nem fehérje részét protetikai csoportnak nevezzük.

A protéziscsoport különböző kémiai természetű vegyületekkel reprezentálható. Szerkezetétől és tulajdonságaitól függően a komplex fehérjék fel vannak osztva:

• kromoproteinek - nem színes fehérjeként tartalmaznak színes komponenst (hemoglobin, myoglobin, citokrómok, klorofill);
• glikoproteinek - szénhidrátokat tartalmaznak;
• nukleoproteinek - nukleinsavakat tartalmaznak;
• lipoproteinek - lipideket tartalmaznak;
• foszfoproteinek - a fennmaradó foszforsavat tartalmazzák;
• metalloproteinek - összetett fémet tartalmaznak.

Egyszerű mókusok

Az egyszerű proteinek közé tartozik az albumin, globulin, protamin, hiszton, prolamin, glutelin, proteininoidok.

Az albuminok és a globulinok az összes szövetben megtalálható fehérjék. A vérszérum a leggazdagabb ezekben a fehérjékben. Az albumin a vérplazmafehérjék több mint felét teszi ki..

Albumin

Albumin - alkotja az állati és növényi szövetek nagy részét. Az albuminok globális fehérjék.

Az albuminok viszonylag kis molekulatömegű, 25 000–70000 közötti fehérjék, kifejezett savas jellegűek, mivel nagy mennyiségű aszparaginsavat és glutaminsavat tartalmaznak.

Tiszta vízben oldódnak, és sav, lúg és só híg oldataiban oldódnak. Vizes oldatokból az albumin csak ammónium-szulfáttal kicsapódik, ha az oldat teljesen telített, mert ezek erősen hidratált fehérjék.

Forráspontban koagulálódnak és denaturált fehérje vastag pehely formájában kicsapódnak. A tejben a habképződés, a tojástartalom megvastagodása a főzés során az albumin denaturációjának köszönhető. A gyümölcsök és zöldségek főzése során képződött hab részben göndör növényi albumint tartalmaz.

Az albuminok elsősorban állati eredetű fehérjék. Ide tartoznak a szérumalbumin, a tej-laktalbumin, a tojásfehérje ovalbumin, az állati izom myoalbumin, valamint a búza, rozs és árpa leukozin, hajdina és szója hüvelyesek, ricinus bab ricin.

A test albuminjai táplálkozási, szállító és semlegesítő funkciókat látnak el.

Az albumin jellegzetes tulajdonsága a magas adszorpciós képességük. A poláris és nem poláros molekulákat adszorbeálják, transzport szerepet játszanak.

Szállítanak hormonokat, koleszterint, bilirubint, gyógyszereket, kalciumionokat.

Az albuminok mérgező vegyületeket kötik - alkaloidok, nehézfémek, bilirubin.

A nagy hidrofilitás, a kis méretű molekulák miatt a jelentős albuminkoncentráció fontos szerepet játszik a vér ozmotikus nyomásának fenntartásában. Az albuminok az összes többi savófehérjéből 80% -os ozmotikus vérnyomást biztosítanak.

Az albumint elsősorban a májban szintetizálják és gyorsan frissítik..

globulin

A globulinok a globális fehérjék széles körben elterjedt csoportja, általában albuminhoz társítva. A globulinok nagyobb molekulatömegű, mint az albumin. Globulinok enyhén savas vagy semleges fehérjék.

A globulinok oldódnak gyenge sós oldatokban, desztillált vízben nem oldódnak, és ammónium-szulfáttal telített oldatok legalább 50% -án kicsapódnak, melegítve koagulálnak..

A globulinok közé tartozik a szérum, a tej, a tojás, az izom és más globulinok..

Az élelmiszerekben sok globulin található. A borsó hüvelyes fehérjét, a szója glicipint, a babmag fázisolint, a burgonya tuberint, fibrinogént a vérben, a laktoglobulint a tejben, a tojás globulint a tojásokban és a kender - edestint a tojásokban.

A testben található globulinok táplálkozási, védő és szállító funkciókat látnak el.

A vérben lévő globulinok koleszterint, foszfolipideket, triglicerideket, vasionokat (Fe 2+), réz (Cu 2+) és B-vitamint szállítanak₁₂. A tejben a laktoglobulinok és a laktalbumin szállító funkciót is végeznek.

A globulinokat a máj és az immunrendszer termeli..

Protamine

A protaminok alacsony molekulatömegű, pozitív töltésű, kifejezett bázikus tulajdonságokkal bíró nukleáris fehérjék (lúgos proteinek), kis molekulatömegű 4000–12000, 60–85% arginint tartalmaznak.

A protaminok számos fontos komplex fehérje (nukleoproteinek) szerves részét képezik, amelyek alkotják a sejtmagokat. A sejtmagokban komplexek a DNS-sel.

A protaminok jól oldódnak vízben, savas és semleges környezetben, lúgos környezetben kicsapódnak, főzve nem kicsapódnak.

A protaminok megtalálhatók a halak spermamagjában. A halak érett spermájának fő fehérjefrakciója.

A protaminok megtalálhatók néhány halfaj (sós - lazac, klupein - hering), makréla - makréla spermájában.

Elsősorban szerkezeti funkciót hajtanak végre, ezért olyan sejtekben vannak jelen, amelyek nem képesek megosztásra.

hisztonokat

A hisztonok kis molekulatömegű (11000–22000) fehérjék, harmadlagos szerkezetűek, kifejezett alapvető (lúgos) tulajdonságaik vannak, mivel magas arginin- és lizinszint.

A hisztonok a magasabb organizmusok sejtmagjában találhatók, nukleinsavakkal együtt, nukleoproteineket képezve.

A hisztonok fontos szerepet játszanak a génaktivitás szabályozásában. Ezek a kromoszómák proteinjei, bejutnak a kromatin szerkezetbe. A sejtekben a pozitív töltésű hisztonok a kromatin negatív töltésű DNS-ével vannak kapcsolatban. A kromatinban lévő hisztonok képezik a gerincét, amelyen a DNS-molekula meg van sebezve.

Ezek nagyon stabil fehérjék, amelyek molekulái a sejt egész életében fennmaradhatnak..

A hisztonok nukleoproteinek formájában vannak a fehérvérsejtekben és a vörös vérsejtekben (hemoglobin).

A hisztonok tulajdonságaikban közel állnak a protaminokhoz, vízben és híg savakban oldódnak, vizes ammóniában nem oldódnak, és hevítéskor nem alvadnak. A hiszton molekulák poláris, nagyon hidrofil, így alig képesek sózni az oldatokból..

A hisztonok fő funkciói a szerkezeti és a szabályozó funkciók.

A strukturális - hisztonok részt vesznek a DNS térbeli szerkezetének stabilizálásában, ezért a kromatin, a kromoszómák és a nukleoszómák.

Szabályozó - az a képesség, hogy megakadályozzuk a genetikai információ átvitelét a DNS-ből az RNS-be.

Prolaminok-

A prolaminok - növényi eredetű proteinek - megtalálhatók a gabonafélék vetőmagjának gluténjében, ahol tároló fehérjékként működnek. Nagy mennyiségű glutaminsavat és prolint tartalmaznak (ezért a prolamin név).

A prolaminok szinte nem tartalmaznak glicint és lizint, ami alacsony tápanyagértéket eredményez.

A prolaminok jellemző tulajdonsága, hogy vízben, sóoldatokban, lúgokban oldhatatlanok, 60-80% -os etanolos oldatban könnyen oldódnak (ennek oka a nem poláris aminosav nagy mennyiségének jelenléte.), Míg az összes többi fehérje denaturálódik és kicsapódik. üledék.

Ide tartoznak a gliadin (búza-, rozsfehérje), hordein (árpafehérje), zein (kukoricafehérje), avenin (fehér zab), edestin (kenderfehérje).

A prolaminok gyakorlatilag hiányoznak a hüvelyesekben és az olajos magvakban.

glutelineket

Glutelinek - növényi eredetű fehérjék, amelyek magas prolin- és glutaminsav-aminosav-tartalommal rendelkeznek.

A glutelinek fontos szerepet játszanak az emberi táplálkozásban, mivel táplálkozási értékük magas. Ezek a gabonavetőmagokban és a prolaminokkal együtt vannak jelen..

A glutelinek köztes prolaminok és globulinok között.

A glutelinek oldódnak híg savakban és lúgokban, vízben, alkoholban és híg sóoldatokban nem oldódnak.

Az egyszerű fehérjék ezen osztályának képviselői az oryzenin (rizsfehérje), glutelin (kukoricafehérje) és glutenin (búzafehérje).

A rizsben a fehérje 80% -a glutelinek (oryzenine), ami megmagyarázza a rizsmag-protein magas lizintartalmát.

Ezek a fehérjék nem képeznek glutént a rozslisztben, a rozs és a búza fehérjék közötti kvalitatív különbség miatt.

proteinoidok

A proteinoidok fibrilláris fehérjék, molekuláik multimolekuláris filiform komplexeket - fibrillákat képeznek.

Proteinoidok - állati eredetű proteinek, gazdagok a glicinben, prolinban, cisztinben. Harmadik és negyedik szerkezetük lehet..

Proteinoidok - a támasztó szövetek (csontok, porc, inak, szalagok) fehérjei. Kollagén, elasztin és keratin képviselik őket.

A proteinoidok nem oldódnak vízben, sóoldatban, híg savakban és lúgokban. A legtöbb állat és ember nem emészthető meg a gyomor-bélrendszerben, ezért nem képes ellátni táplálkozási funkciót. Néhány ízeltlábúak azonban alkalmazkodtak a bőr fibrilláris fehérjéin, a madár tollán és a gyapjúnál (például lepkék)..

A proteinoidok közé tartozik a kollagén - a bőr, a csontok és a porc fő proteinje, elasztin - az inak és a kötőszövet fehérje, a keratin - a haj, gyapjú, paták, szarv és selyem fibroin fehérje.

A kollagén

Az állatok és emberek kötőszövetének fő proteinje a kollagén, amely spirálba sodrott három proteinszálból áll. A kollagén megvédi a szöveteket a mechanikai behatásoktól, megőrizve a bőr erősségét.

Kollagén - a testben széles körben elterjedt fehérje, amely a test összes fehérjének körülbelül egyharmadát teszi ki. A test teljes kollagénének több mint 80% -a a bőr kötőszövetének, a csontoknak, az ízületeknek, az inaknak és a porcnak az intercelluláris anyagában található. Ezeknek a szöveteknek a nyújtása és a szilárdsága alacsony..

A kollagén aminosav-összetételének sajátosságai elsősorban a magas glicin- és prolintartalom. A kollagén polipeptid láncok mintegy 1000 aminosavat tartalmaznak.

A hosszú ideig vízben 56–100 ° C hőmérsékleten hevített kollagén oldódó ragasztóba vagy glutinba (zselatinba) kerül, amely lehűléskor zselét képez. A zselés ételek főzése ezen a zselatin tulajdonságon alapul..

Az elasztin

Az elasztin az elasztikus szálak fő proteinje, amely nagy mennyiségben található a szövetek intercelluláris anyagában, például a bőrben, az erek falában, a szalagokban és a tüdőben. Ezeknek a szöveteknek nagyon fontos tulajdonságai vannak: többször is nyújthatnak az eredeti hosszához képest, miközben fenntartják a nagy szakítószilárdságot, és kirakodásuk után visszatérnek eredeti állapotukba.

Az elaszticitás az lánc aminosav részvételével nagyszámú, láncok közötti keresztkötések elasztinnal való jelenlétével jár..

Az elasztin vízben nem oldódik, nem képes duzzadni. Az elasztin összetétele számos hidrofób aminosavat tartalmaz - glicint, valint, alanint, leucint, prolint.

Keratin

A keratinok olyan mechanikai szilárdságú fibrilláris fehérjék családjába tartoznak, amelyek a biológiai eredetű anyagok közül a kitinnek csak a második helyen állnak.

Az állatok haja, szöge, toll, tű, karom, szarv és pata főleg keratinből áll.

A keratinek α- és β-szerkezete lehet.

Az α-Keratin egy strukturális protein, amely elsősorban α-hélix formájában épül fel.

Az α-keratinben három α-helikil kombinálódik szupekerékké. Az Α-keratin molekulák párhuzamosan orientálódnak és diszulfid kötésekkel kapcsolódnak össze (sok ciszteint tartalmaznak), ami erőt ad a szerkezethez.

A β-keratin például a selyem fibroin.

A keratinok nem oldódnak sók, savak és lúgok oldataiban. Molekulatömegük nagyon magas..

Selyem fibroin

A selyem fibroin a pókok és egyes rovarok által kiválasztott fibrilláris protein, amely alapja a pókhálóknak és a rovaroknak, különösen a selyemhernyó-selyemnek.

Β-szerkezete antiparallel polipeptid láncokból áll, amelyeket hidrogénkötések kötnek össze. A fibroin főleg glicint, alanint, szerint és tirozint tartalmaz.

Komplex fehérjék

Foszfoproteinekkei

A foszfoproteinek komplex fehérjék, amelyek protetikai csoportja a foszforsav fennmaradó része. A tirozin, szerin és treonin maradványaival kötődik a peptidlánchoz, azaz azok az aminosavak, amelyek OH csoportot tartalmaznak.

Az osztályba tartozó fehérjék a következők:

• kazeintej, amelyben a foszforsav-tartalom eléri az 1% -ot;
• csirke tojássárgájából izolált vitellin, vitellinin és fosvitin;
• a csirketojásfehérjében felfedezett ovalbumin;
• A tojásokban megtalálható ichthulin, amely fontos szerepet játszik a hal embriók fejlődésében.

A foszfoproteinek biológiai szerepe az, hogy nélkülözhetetlen tápanyagok a növekvő szervezetek számára..

A foszfoproteinek értékes energiaforrás és műanyag az embriók fejlődéséhez, valamint a test további növekedéséhez és fejlődéséhez.

Például a kazein (kazeinogén) tej tartalmaz minden nélkülözhetetlen aminosavat és foszforsavat. Ezenkívül kalciumionokat is tartalmaz..

A növekvő testnek nagy mennyiségű foszforra és kalciumra van szüksége a csontváz kialakításához.

glikoproteinek

A glikoproteinek (glikokonjugátumok) olyan komplex proteinek, amelyek protéziscsoportként szénhidrát komponenst tartalmaznak.

Egyes glikoproteinekben a szénhidrát része lazán kötődik a fehérjéhez és könnyen elválasztható tőle. Egyes glikoproteinek protéziscsoportjai előfordulhatnak szövetekben és szabad állapotban is.

A glikoproteinek a természetben széles körben elterjedtek. Titkokban (nyál stb.) Találhatók, sejtmembránok, sejtfalak, intercelluláris anyag, kötőszövet részeként. Számos enzim és transzportfehérje glikoprotein..

A glikoproteineket valódi glikoproteinekre és proteoglikánokra osztják..

Igazi glikoproteinek

A glikoproteinek szénhidrát részét szabálytalan szerkezetű kicsi heteropoliszacharidok vagy oligoszacharidok képviselik, amelyek mannózt, galaktózt, glükózt és ezek aminosav-származékait tartalmazzák. Ezekben a fehérje a makromolekula tömegének 80-85% -a.

A glikoproteineket kovalens glikozid-kötés jellemzi. N-glikozid-kötés fordul elő a fehérjékben a szénhidrátkomponens és az aszparagin amidcsoportja között. Például immunoglobulinokban, enzimekben és hormonokban).

O-glikozidos kötés - egy monoszacharid kapcsolódik a szerin vagy treonin OH csoportjához (mucinokban), és néha a hidroxilizin vagy hidroxi-prolin OH csoportjával (kollagének).

A tipikus glikoproteinek magukban foglalják a legtöbb fehérjehormonot, a test testnedveibe kiválasztódó anyagokat, membrán komplex fehérjéket, az összes antitestet (immunoglobulint), plazmafehérjéket, tejet, interferonokat, vércsoportokat..

Glikoprotein funkciók

1. Strukturális - kollagén, elasztin.
2. Védő - ellenanyagok (immunoglobulinok), interferon, véralvadási faktorok (protrombin, fibrinogén).
3. Receptor - egy effektor kapcsolódása a protein receptor konformációjának megváltozásához vezet, amely intracelluláris választ okoz.
4. Hormonális - gonadotrop, adrenokortikotrop és tirotróp hormonok.
5. Enzimatikus enzimek: kolinészteráz, nukleáz.
6. Szállítás - anyagok átvitele a vérben és a membránokon keresztül (transzferrin, transzkortin, albumin, Na +, K + -ATPáz).

A glikoproteinek egy speciális csoportját a proteoglikánok alkotják, amelyekben a szénhidrátkomponens túlsúlyban van, és legalább 90% -át teszi ki. Sőt, ezek az anyagok tulajdonságaikban hasonlóak a poliszacharidokhoz, mint a fehérjékhez.

A proteoglikánok protetikai csoportját szabályos szerkezetű heteropoliszacharidok képviselik.

A szénhidrát rész, hasonlóan a glikoproteinekhez, szerin- és aszparaginmaradékokkal kötődik a fehérjéhez.

A szénhidrát fragmensek a nagy mennyiségű OH csoport és savcsoport miatt javítják a fehérje hidrofil tulajdonságait. Az utóbbi láncai nem elég rugalmasak, és hajlamosak elfogadni egy nagyon laza véletlenszerű kusza alakját, amely hatalmas térfogatot foglal el.

Hidrofilként sok vizet vonzanak, és még alacsony koncentrációban hidratált géleket is képeznek. Hasonló képesség jön létre az extracelluláris térben - turgorban.

A proteoglikánok képezik az intercelluláris mátrix fő anyagát (intercellular space).

A porc mátrix proteoglikánjai hialuronsavat tartalmaznak, amely zselatin gélt képez, amely amortizátorként szolgál a porc és az ízületi felületeknél.

Funkcionális szempontból a proteoglikánok jelentősek az intercelluláris tér szempontjából, különös tekintettel a kötőszövetre, amelybe a kollagén szálak merülnek. Fa szerkezetük van, középen a hialuronsav található.

Mivel molekula hidrofil, hálózati zselésszerű mátrixot hoznak létre, és kitöltik a sejtek közötti teret, akadályozva a nagy molekulákat és mikroorganizmusokat.

Különböző proteoglikánok vannak jelen az intercelluláris mátrixban. Közöttük vannak nagyon nagyok - például agrekan és nap.

Az intercelluláris térben van egy sor úgynevezett kis proteoglikán is, amelyek széles körben eloszlanak a különféle típusú kötőszövetben és különböző funkciókat látnak el ott.

A fehérje- és szénhidrátrészek aránya alapján a glikoproteineket semlegesre és savasra osztják.

A semleges glikoproteinek közé tartozik a tojásfehérje (ovalbumin), a plazma glikoproteinek, a pajzsmirigyfehérje (tiroglobulin).

A savas glikoproteinek közé tartoznak a mucinok és mucoidok.

A mucinek képezik a test nyálka (nyál, gyomor és bél juice) alapját. Végezzen védő funkciót - védje az emésztőrendszer falait a mechanikai, kémiai károktól. A mucinek rezisztensek az olyan enzimekre, amelyek hidrolizálják a fehérjét.

A mukoidok az ízületek ízületi folyadékának, porcának, a szemgolyónak a fehérjei. Végezzen védő funkciót, kenjen kenőanyagot a mozgásberendezésben.

A savas glikoproteinek összetétele tartalmaz uronsavat, amely részt vesz a bilirubin és a gyógyszerek semlegesítésében.

nukleoproteineket

A nukleoproteinek (DNP és RNP) olyan komplex fehérjék, amelyek nukleinsavai (RNS és DNS) a protéziscsoport.

A természetben 2 típusú nukleoproteint fedeztek fel - dezoxiribonukleoproteinek (DNP) - fehérjekomplexek dezoxiribonukleinsavval (DNS) és ribonukleoproteinek (RNP) - protein komplexek ribonukleinsavval (RNS).

A DND-k túlnyomórészt a sejtmagban lokalizálódnak, a mitokondriumok és az RNP-k a citoplazmában helyezkednek el, a nagy molekulatömegű RNP-k szintén megtalálhatók a magban (nucleolus).

A nukleinsavak két típusát különböztetik meg az összetételükben szereplő pentóztól függően - ribonukleinsav (RNS), ha ribózt tartalmaz, és dezoxiribonukleinsav (DNS), ha tartalmaz dezoxiribot.

Különbségek az RNS és a DNS között

• láncok száma: RNS-ben, egy lánc, DNS-ben, két lánc;
• méretek: a DNS sokkal nagyobb;
• lokalizáció a sejtben: A DNS a magban van, szinte az összes RNS a magon kívül van;
• monoszacharid típusa: DNS-ben - dezoxiribózban, RNS-ben - ribózban;
• nitrogénbázisok: timin a DNS-ben, uracil az RNS-ben;
• funkció: a DNS felelős az örökletes információk tárolásáért, RNS - a megvalósításáért.

A DNS elsősorban a sejtekmagjában koncentrálódik, mint a kromoszómák, a mitokondriumok és a kloroplasztok részei..

A genetikai anyag tárolása, szaporítása és öröklése, gén expresszió.

Az RNS három fő típusa van:

• mátrix (információs) - az mRNS (mRNS) a magban és a citoplazmában található.
• transzport - a tRNS elsősorban a sejt citoplazmájában található meg.
• riboszómális - az rRNS a riboszóma nélkülözhetetlen része.

mRNS (mRNS) - beolvassa a DNS helyéről az információt a protein primer struktúrájáról, és továbbítja ezt az információt a riboszómákba (információt hordoz a magból a citoplazmába).

tRNS - az aminosavakat a fehérjeszintézis helyére szállítja (citoplazmából riboszómákba).

rRNS - a riboszómák része (a riboszóma-keret épül belőle), részt vesz a protein (polipeptid) lánc szintézisében.

Egyes vírusokban az RNS a genetikai információ hordozója, a DNS helyett.

Videofilm “Nukleinsavak a fehérjék bioszintézisében”

lipoproteinek

A lipoproteinek komplex fehérjék, amelyek protetikai csoportját bármilyen lipid képviseli.

A lipidek fontos szerepet játszanak az emberi testben. Az összes sejtben és szövetben megtalálhatók, és számos metabolikus folyamatban részt vesznek..

Minden biológiai membrán szerkezeti alapját képezik, szabad állapotban főként a vérplazmában és a nyirokban vannak jelen..

Plazma lipoproteinek, vízben oldódó szérum. A sejtek membránfalai, az idegrostok lipoproteinek vízben nem oldódnak.

A lipoproteinek összetétele egyszerre tartalmazhat szabad triglicerideket, zsírsavakat, semleges zsírokat, foszfolipideket és koleszterint (koleszterint).

Az összes lipoprotein típus hasonló szerkezetű: hidrofób mag és hidrofil réteg a felületen. A hidrofil réteget fehérjék (apoproteinek), foszfolipidek és koleszterin alkotják. A hidrofób magot triacilglicerinek (TAG) és koleszterin-észterek alkotják.

Ezen molekulák hidrofil csoportjai a vizes fázisra, a hidrofób részek pedig a lipoprotein hidrofób magjára irányulnak, amelyben a szállított lipidek.

A lipidek nem oldódnak vízben, ezért tiszta formában nem szállíthatók vérrel. Ezért a lipidek vér általi továbbítására a testben lipidkomplexek képződnek fehérjékkel - lipoproteinek.

A következő típusú lipoproteineket szintetizálják a testben: chilomikronok (ChM), nagyon alacsony sűrűségű lipoproteinek (VLDL), közepes sűrűségű lipoproteinek (VLDL), alacsony sűrűségű lipoproteinek (LDL) és nagy sűrűségű lipoproteinek (HDL).

Minden LP típus különböző szövetekben képződik és bizonyos lipideket szállít..

Az összes lipoprotein közös funkciója a lipid-transzport.

A lipoproteinek könnyen oldódnak a vérben, mivel kicsi méretűek és negatív töltéssel rendelkeznek a felületen. Egyes lipoproteinek könnyen átjutnak az erek kapillárisának falán, és lipideket szállítanak a sejtekbe..

A chilomikronok nagy mérete nem engedi behatolni őket a kapillárisok falán, ezért először a bél sejtjeiből lépnek be a nyirokrendszerbe, majd a nyirokkal együtt a véráramba jutnak a mellkasi fővezeték mentén..

A nagyon alacsony és alacsony sűrűségű lipoproteinek érelmeszesedést okoznak, a vérkoncentrációjuk növekedésével.

Károsodott lipid-transzport és lipid-anyagcsere esetén a test energiapotenciálja csökken, az idegimpulzusok továbbadása romlik, az enzimatikus reakciók sebessége csökken. A lipoproteinek részvétele nélkül nem lehetséges a zsírban oldódó vitaminok szállítása: A, E, K, D csoportok vitaminjai.

Chromoproteins

A kromoproteinek („színes proteinek”) komplex proteinek, amelyek protéziscsoportként színes komponenst tartalmaznak.

A kromoproteinek olyan életviteli folyamatokban vesznek részt, mint a fotoszintézis, a légzés, az oxigén és a szén-dioxid szállítása, redox reakciók, fény- és színérzékelés stb..

Szerkezetüktől függően megkülönböztetik a hemoproteineket, a flavoproteineket és a rodopszint.

Hemoproteinek (piros) - komplex fehérjék, amelyek protetikai csoportja hem.

A hemoprotein csoport magában foglalja a hemoglobint, a mioglobint, a klorofilltartalmú fehérjéket és az enzimeket (citokrómok, kataláz és peroxidáz). Mindegyik vas (vagy magnézium) porfirint tartalmaz, mint nem fehérjekomponenst, de eltérő összetételű és szerkezetű fehérjéket tartalmaz, és különféle biológiai funkciókat lát el.

A klorofill (magnézium-porfirin) a fehérjékkel együtt biztosítja a növények fotoszintézisét, katalizálva egy vízmolekula hidrogénné és oxigénné történő lebontását (a napenergia abszorpciója). A hemoproteinek (vas-porfirinek) éppen ellenkezőleg, az energia felszabadulásával járó vízmolekulák képződését katalizálják..

A hemoglobin - a vörösvértestek fő alkotóeleme és a légzőszervi pigment - oxigénátvitelt biztosít (O₂) a tüdőből a szövetekbe és a szén-dioxidba (CO₂) a szövetekből a tüdőbe. Fenntartja a sav-bázis vér egyensúlyát.

A hemoglobinban a fehérjekomponenst globin, a nem fehérjekomponenst pedig hem pigment képviseli. A vasion a heme pigment közepén helyezkedik el, ami a vér jellegzetes vörös színét adja. A hemet porfirin képviseli, amely 4 pirrolgyűrűből áll. A 4 hemen molekula mindegyike egy polipeptidláncba van becsomagolva.

A haem protéziscsoport a mioglobin, kataláz, peroxidáz és citokrómok területén. A haem a növényi hemoproteinekben is megtalálható, és részt vesz a fotoszintézisben..

A myoglobin (izomfehérje) egy kis gömbös fehérje, molekula egy polipeptidláncból és egy hemből áll. A mioglobin oxigéntartalékot teremt az izmokban, amelyeket az izomrostok használnak..

A kromoproteinek magukban foglalják a flavoproteineket is, amelyek protetikai csoportjai izoalloxazin-származékok. A flavoproteinek az oxidoreduktázok részei - enzimek, amelyek katalizálják a sejt redox reakcióit. Néhány flavonoid közé tartoznak a fémionok és a hem-molekula.

A rodopszin olyan fehérje, amelynek protetikai csoportja az A-vitamin - retina - aktív formája. A rodopszin a retina rudainak fő fényérzékeny anyaga. Feladata alkonyatkor a fény érzékelése, azaz felelős az alkonyatkori látásért.

metalloproteinjeinek

A metalloproteinek komplex proteinek, amelyekben a fémionok nem fehérjekomponens szerepet játszanak.

A metalloproteinek körülbelül száz enzimet tartalmaznak.

A metalloproteinek fontos funkciója a fémek szállításával és a testben történő tárolásával kapcsolatos.

A tipikus metalloproteinek a nem hem vastartalmú fehérjék - transzferrin, ferritin, hemosiderin, amelyek fontosak a vas anyagcserében a szervezetben.

A Transferrin egy vízoldható vasfehérje, amelyet a vér szérumában találunk β-globulinok részeként. A Transferrin molekula két Fe 3+ ionot tartalmaz. Ez a fehérje a vas hordozójaként szolgál a testben. A transzferint a májban szintetizálják.

A ferritin egy intracelluláris globularis protein, amelyet főként a lépben, a májban és a csontvelőben találnak, és a szervezetben vas depóként működik. A ferritinnek köszönhetően a citoszol vasraktárak oldódó és nem toxikus formában vannak fenntartva..

A hemosiderin, a ferritintől és a transferrintől eltérően, vízben oldhatatlan, vastartalmú fehérjekomplex. Elsősorban a máj és a lép sejtjeiben található meg, és felesleges vasmennyiséggel felhalmozódik a testben, például gyakori vérátömlesztés esetén.

A Ceruloplasmin egy savófehérje, amely réztartalmú, és részt vesz az anyagcserében, valamint a vas anyagcseréjében. Az α-2-globulinokhoz tartozik.

Kataláz - semlegesíti a hidrogén-peroxidot.

Citokróm-oxidáz - a mitokondriumok légzési láncának más enzimeivel kombinálva, amelyek részt vesznek az ATP szintézisében.

Alkoholdehidrogenáz - biztosítja az etanol és más alkoholok metabolizmusát

Laktát-dehidrogenáz - részt vesz a tejsav metabolizmusában

Szénsav-anhidráz - szénsavat képez a CO-ból₂ és H₂O.

Ksantin-oxidáz - felelős a purinbázisok legutóbbi katabolizmus reakcióiból.

Tiroperoxidáz - részt vesz a pajzsmirigyhormonok szintézisében.

Glutation-peroxidáz - antioxidáns enzim.

Ureáz - a karbamid lebontásáért felelős.

2. Molekulák formájában (fibrilláris és globuláris)

A fehérjéket a molekulák alakja és néhány fizikai tulajdonsága alapján két nagy osztályba lehet sorolni: fibrilláris és globuláris fehérjék.

A fibrilláris fehérjék hosszú, fonalas molekulák, amelyek polipeptidlánca párhuzamos egymással ugyanazon tengely mentén, és hosszú szálakat (rostokat) vagy rétegeket képez.

A másodlagos szerkezet a legfontosabb (a tercier szinte egyáltalán nem fejeződik ki).

A legtöbb fibrilláris fehérje vízben nem oldódik, nagy molekulatömegű.

Ezeket a fehérjéket nagy mechanikai szilárdság jellemzi, szerkezeti funkciókat látnak el.

A fibrilláris fehérjék közé tartoznak a keratinok (haj, gyapjú, szarvak, paták, körmök, tollak), miozin (izmok), kollagén (inak és porc), fibroin (selyem, pókháló).

A gömbfehérjéket a polipeptidláncok kompakt háromdimenziós hajtogatása jellemzi, molekuláik gömbök formájában vannak.

A legfontosabb tercier struktúra.

A gömbfehérjék vízben vagy híg sóoldatban oldódnak. A molekulák nagy mérete miatt ezek az oldatok kolloidok..

A globuláris fehérjék enzimként, antitestekként (a szérum globulinok határozzák meg az immunológiai aktivitást) és bizonyos esetekben hormonokként (inzulin).

Fontos szerepet játszanak a protoplazmában, visszatartva a vizet és néhány más anyagot benne, és hozzájárulnak a molekuláris szervezet fenntartásához..

A globuláris fehérjék a fiziológiás folyadékokban (vér szérum, tej, emésztő folyadékok), a test szöveteiben találhatók.

Vannak olyan közbenső fehérjék is, amelyek fibrilláris jellegűek, de oldhatók. Példa erre a fibrinogén, amely a vér koagulációja során oldhatatlan fibrinré alakul..

3. Oldhatóság az egyes oldószerekben

Az egyszerű fehérjék osztályozása elsősorban a vízben, alkoholban, sóoldatokban, lúgos és savoldatokban való oldhatóságon alapul.

4. Az aminosav összetétel szerint

A fehérjék táplálkozási értékének szempontjából, aminosav-összetételük és esszenciális aminosavak tartalma alapján meghatározzuk, a fehérjéket teljes és alsóbbrendűkre osztjuk.

A teljes értékű fehérjék azok, amelyek nyolc esszenciális aminosavat tartalmaznak, amelyeket a test önmagában nem képes szintetizálni.

A hibás fehérjék azok, amelyek nem tartalmaznak elegendő mennyiségű egy vagy több esszenciális aminosavat, amelyeket a test nem képes szintetizálni.

A teljes fehérjék megtalálhatók az állati termékekben (kivéve a zselatint), valamint egyes növényi élelmiszerekben (borsó, bab, szójabab).

Hibás fehérjék - főleg növényi eredetű.

• Előző Cikk
• Következő Cikk